IMP déshydrogénase

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IMP déshydrogénase
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Structure d'une IMP déshydrogénase de Tritrichomonas foetus (PDB 1MEH[1])
N° EC EC 1.1.1.205
N° CAS 9028-93-7
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO AmiGO / EGO

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L'inosine monophosphate déshydrogénase (IMPDH) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

IMP + NAD+ + H2O    XMP + NADH + H+.

Cette enzyme catalyse la réaction déterminante de la biosynthèse de novo du GTP[2]. Elle est associée à la prolifération cellulaire et, comme telle, figure parmi les cibles des chimiothérapies de certains cancers. Elle présente une structure homotétramérique chez les mammifères et les bactéries ; chez l'homme, deux isoenzymes d'IMPDH ont été identifiées[3].

Notes et références

  1. ↑ (en) Glen L. Prosise et Hartmut Luecke, « Crystal Structures of Tritrichomonas foetus Inosine Monophosphate Dehydrogenase in Complex with Substrate, Cofactor and Analogs: A Structural Basis for the Random-in Ordered-out Kinetic Mechanism », Journal of Molecular Biology, vol. 326, no 2,‎ , p. 517-527 (PMID 12559919, DOI 10.1016/S0022-2836(02)01383-9, lire en ligne)
  2. ↑ (en) F. R. Collart et E. Huberman, « Cloning and sequence analysis of the human and Chinese hamster inosine-5'-monophosphate dehydrogenase cDNAs », Journal of Biological Chemistry, vol. 263, no 30,‎ , p. 15769-15772 (PMID 2902093, lire en ligne)
  3. ↑ (en) Y. Natsumeda, S. Ohno, H. Kawasaki, Y. Konno, G. Weber et K. Suzuki, « Two distinct cDNAs for human IMP dehydrogenase », Journal of Biological Chemistry, vol. 265, no 9,‎ , p. 5292-5295 (PMID 1969416, lire en ligne)